Klasyfikacja i transdukcja wewnątrzkomórkowego sygnału metabotropowych receptorów amin biogennych
 
Więcej
Ukryj
1
Katedra i Klinika Hematologii i Transplantacji Szpiku SUM w Katowicach
2
Katedra Biologii Molekularnej SUM w Katowicach
3
Katedra i Oddział Kliniczny Ginekologii, Położnictwa i Ginekologii Onkologicznej SUM w Katowicach
AUTOR DO KORESPONDENCJI
Agnieszka Więcławek
Katedra i Klinika Hematologii i Transplantacji Szpiku SUM w Katowicach, 40-032 Katowice, ul. Dąbrowskiego 25; tel. 692 764 523, fax 32 255 49 85
 
Ann. Acad. Med. Siles. 2009;63:80–87
 
SŁOWA KLUCZOWE
STRESZCZENIE
Aminy biogenne stanowią niezwykle ważną grupę związków o wysokiej aktywności biologicznej. Wywołanie efektu biologicznego wymaga współdziałania amin z błonowymi receptorami, w większości należącymi do receptorów metabotropowych. Receptory te uaktywniają określony rodzaj białek G, które z kolei uczestniczą w wewnątrzkomórkowej sygnalizacji prowadząc do pobudzenia zróżnicowanych procesów metabolicznych i biologicznych, m. in: glikolizy, glikogenolizy, transkrypcji, translacji, skurczu mięśni gładkich naczyń krwionośnych. Znajomość sygnalizacji wewnątrzkomórkowej oraz jej regulacji może być pomocna w opracowaniu specyfi cznych rozwiązań terapeutycznych patologii, w których znaczący jest udział amin biogennych.
ISSN 0208-5607
 
REFERENCJE (20)
1.
Nowak J.Z, Zawilska JB, red. Receptory i mechanizmy przekazywania sygnału. Warszawa: PWN; 2004.
 
2.
Malinowska B, Kozłowska H, Zakrzewska A, Kwolek G. Receptory
 
3.
Medycyna Praktyczna. Układy sygnałowe komórki,: http://www.mp.pl/artykuly/ ?aid=10564.
 
4.
Szymiczek M, Kurowska E, Gorczyca W.A. Role of arrestins in intracellular signaling. Post Hig Med Dośw 2005; 59: 324–333.
 
5.
Wang Q, Limbird L.E. Regulated interactions of the alpha 2A adrenergic receptor with spinophilin, 14–3–3zeta, and arrestin 3. J Biol Chem 2002; 505: 89–96.
 
6.
Wang Q, Lu R, Zhao J, Limbird L.E. Arrestin Serves as a Molecular Switch, Linking Endogenous
 
7.
Janiec W, red. Kompendium farmakologii. Warszawa: PZWL, 2005.
 
8.
Biocarta. Charting oathways of Life. Activation of cAMP-dependent protein kinase, PKA, www.biocarta.com.
 
9.
Tao J, Wang H–Yu, Malbon C.C. Protein kinase A regulates AKAP250 (gravin) scaffold binding to the
 
10.
Wydmuch Z, Więcławek A, Besser P i wsp. Leki przeciwzapalne blokujące aktywność czynnika transkrypcyjnego NF
 
11.
Kumar A, Takada Y, Boriek A.M, Aggarwal H.B. Nuclear factor–
 
12.
Borowsky B, Hoff man B.J. Neurotransmitter transporters: molecular biology, function and regulation. Int Rev Neurobiol 1995; 38: 139–199.
 
13.
Gene source: genome-www5.stanford. edu/cgi-bin/source/sourceBatchSearch.
 
14.
Eisenhofer G. The role of neuronal and extraneuronal plasma membrane in the activation of peripheral catecholamines. Phamacol Ther 2001; 91: 35–62.
 
15.
Kekuda R, Prasad P.D, Wu X et al. Cloning and functional characterization of a potential-sensitive, polyspecifi c Organic Cation Transporter (OCT3) most abundantly expressed in placenta. J Biol Chem 1998; 26: 15971–15979.
 
16.
Amara S.G. Neurotransmitter transporters. Annu Rev Neurosci 1993; 16: 73–93.
 
17.
Bzoskie L, Yen J, Tseng Y.T, Blount L, Kashiwai K, Padbury J.F. Human placental norepinephrine transporter mRNA: expression and correlation with fetal condition at birth. Placenta 1997; 18: 205–210.
 
18.
Rengo G, Lymperopoulos A, Koch W. J. Future g protein-coupled receptor targets for treatment of heart failure. Curr Treat Options Cardiovasc Med 2009; 4:328- 338.
 
19.
Carson R.P, Robertson D. Genetic manipulation of noradrenergic neurons. J. Pharmacol Exp Ther, 2002; 301: 410- 417.
 
20.
Yoo B, Lemaire A, Mangmool S, Wolf M. J, Curcio A, Mao L, Rockman H. A. {beta}1-Adrenergic Receptors Stimulate Cardiac Contractility and CaMKII Activation In Vivo and Enhance Cardiac Dysfunction Following Myocardial Infarction. Am J Physiol Heart Circ Physiol 2009.
 
eISSN:1734-025X