Bieżący numer
O czasopiśmie
Rada Naukowa
Kolegium Redakcyjne
Polityka prawno-archiwizacyjna
Kodeks etyki publikacyjnej
Wydawca
Informacja o przetwarzaniu danych osobowych w ramach plików cookies oraz subskrypcji newslettera
Archiwum
Dla autorów
Dla recenzentów
Kontakt
Recenzenci
Recenzenci rocznika 2023
Recenzenci rocznika 2022
Recenzenci rocznika 2021
Recenzenci rocznika 2020
Recenzenci rocznika 2019
Recenzenci rocznika 2018
Recenzenci rocznika 2017
Recenzenci rocznika 2016
Recenzenci rocznika 2015
Recenzenci rocznika 2014
Recenzenci rocznika 2013
Recenzenci rocznika 2012
Polecamy
Śląski Uniwersytet Medyczny w Katowicach
Sklep Wydawnictw SUM
Biblioteka Główna SUM
Polityka prywatności
Deklaracja dostępności
Recenzenci
Recenzenci rocznika 2023
Recenzenci rocznika 2022
Recenzenci rocznika 2021
Recenzenci rocznika 2020
Recenzenci rocznika 2019
Recenzenci rocznika 2018
Recenzenci rocznika 2017
Recenzenci rocznika 2016
Recenzenci rocznika 2015
Recenzenci rocznika 2014
Recenzenci rocznika 2013
Recenzenci rocznika 2012
Zmiany w aktywności metaloproteinaz 2 i 9 w wątrobie szczura w doświadczalnym modelu cholestazy z uwzględnieniem czasu jej trwania, wraz z oceną wybranych jej cech
1
Zakład Medycyny Sportowej i Fizjologii Wysiłku Fizycznego, Wydział Nauk o Zdrowiu w Katowicach, Śląski Uniwersytet Medyczny w Katowicach / Department of Sports Medicine and Physiology of Physical Effort, Faculty of Health Sciences in Katowice, Medical University of Silesia, Katowice, Poland
2
Centrum Medycyny Doświadczalnej, Wydział Nauk Medycznych w Katowicach, Śląski Uniwersytet Medyczny w Katowicach / Department of Experimental Medicine, Faculty of Medical Sciences in Katowice, Medical University of Silesia, Katowice, Poland
Autor do korespondencji
Natalia Białoń
Zakład Medycyny Sportowej i Fizjologii Wysiłku Fizycznego, Wydział Nauk o Zdrowiu w Katowicach, Śląski Uniwersytet Medyczny w Katowicach, ul. Medyków 12, 40-752 Katowice
Zakład Medycyny Sportowej i Fizjologii Wysiłku Fizycznego, Wydział Nauk o Zdrowiu w Katowicach, Śląski Uniwersytet Medyczny w Katowicach, ul. Medyków 12, 40-752 Katowice
Ann. Acad. Med. Siles. 2023;77:95-107
SŁOWA KLUCZOWE
DZIEDZINY
STRESZCZENIE
Wstęp:
Cholestaza, inaczej zastój żółci, pojawia się wówczas, gdy dochodzi do zablokowania przepływu żółci. Obecnie wyróżnia się dwa rodzaje cholestazy: zewnątrzwątrobową i wewnątrzwątrobową. Do czynników wywołujących cholestazę zalicza się m.in.: alkoholowe i niealkoholowe stłuszczenia wątroby, infekcje, choroby dróg żółciowych, nowotwory dróg żółciowych czy choroby trzustki. Celem przeprowadzonych badań była ocena cech cholestazy i zmian w aktywności metaloproteinaz 2 i 9.
Materiał i metody:
Materiał badawczy stanowiło 36 szczurów samców szczepu Sprague-Dawley o masie ciała 350–420 g. Zwierzęta podzielono na 3 grupy badane i 3 grupy kontrolne, po 6 zwierząt w każdej. W grupach badanych wywołano model cholestazy zewnątrzwątrobowej. Zwierzęta z grup badanych i kontrolnych reoperowano kolejno po upływie 3, 7 i 14 dni. Aktywność wybranych metaloproteinaz określono metodą zymograficzną. Następnie ocenie mikroskopowej poddano preparaty histopatologiczne, oceniając charakterystyczne dla wątroby szczura cechy cholestazy.
Wyniki:
Wszystkie grupy poddano analizie statystycznej z użyciem testu Kruskala i Wallisa dla wartości nieparametrycznych. Komputerowa analiza densytometryczna wyników zymografii uzyskanych z pobranego materiału wykazała aktywność MMP-2 i MMP-9. Znamienne statystycznie różnice oznaczono w przypadku MMP-2, stwierdzając jej podwyższoną aktywność w grupach I C, III C (*p < 0,05) w porównaniu z grupami kontrolnymi. Zaobserwowano tendencję wzrostową.
Wnioski:
Wraz z upływem czasu trwania cholestazy wzrasta aktywność MMP-2. Wyniki analizy histopatologicznej wybranych cech cholestazy wykazały, iż znamiennie wyższe oceny uzyskiwały zwierzęta w doświadczalnym modelu cholestazy.
Cholestaza, inaczej zastój żółci, pojawia się wówczas, gdy dochodzi do zablokowania przepływu żółci. Obecnie wyróżnia się dwa rodzaje cholestazy: zewnątrzwątrobową i wewnątrzwątrobową. Do czynników wywołujących cholestazę zalicza się m.in.: alkoholowe i niealkoholowe stłuszczenia wątroby, infekcje, choroby dróg żółciowych, nowotwory dróg żółciowych czy choroby trzustki. Celem przeprowadzonych badań była ocena cech cholestazy i zmian w aktywności metaloproteinaz 2 i 9.
Materiał i metody:
Materiał badawczy stanowiło 36 szczurów samców szczepu Sprague-Dawley o masie ciała 350–420 g. Zwierzęta podzielono na 3 grupy badane i 3 grupy kontrolne, po 6 zwierząt w każdej. W grupach badanych wywołano model cholestazy zewnątrzwątrobowej. Zwierzęta z grup badanych i kontrolnych reoperowano kolejno po upływie 3, 7 i 14 dni. Aktywność wybranych metaloproteinaz określono metodą zymograficzną. Następnie ocenie mikroskopowej poddano preparaty histopatologiczne, oceniając charakterystyczne dla wątroby szczura cechy cholestazy.
Wyniki:
Wszystkie grupy poddano analizie statystycznej z użyciem testu Kruskala i Wallisa dla wartości nieparametrycznych. Komputerowa analiza densytometryczna wyników zymografii uzyskanych z pobranego materiału wykazała aktywność MMP-2 i MMP-9. Znamienne statystycznie różnice oznaczono w przypadku MMP-2, stwierdzając jej podwyższoną aktywność w grupach I C, III C (*p < 0,05) w porównaniu z grupami kontrolnymi. Zaobserwowano tendencję wzrostową.
Wnioski:
Wraz z upływem czasu trwania cholestazy wzrasta aktywność MMP-2. Wyniki analizy histopatologicznej wybranych cech cholestazy wykazały, iż znamiennie wyższe oceny uzyskiwały zwierzęta w doświadczalnym modelu cholestazy.
REFERENCJE (52)
1.
Hartleb M., Krawczyk M., Wunsch E., Raszeja-Wyszomirska J., Cichoż-Lach H., Żorniak M. i wsp. Choroby cholestatyczne u dorosłych – wytyczne postępowania Sekcji Hepatologicznej Polskiego Towarzystwa Gastroenterologii (PTG-E). Gastroenterol. Prakt. 2018; 2: 5–32.
2.
Li M., Cai S.Y., Boyer J.L. Mechanisms of bile acid mediated inflammation in the liver. Mol. Aspects Med. 2017; 56: 45–53, doi: 10.1016/j.mam.2017.06.001.
3.
Pollock G., Minuk G.Y. Diagnostic considerations for cholestatic liver disease. J. Gastroenterol. Hepatol. 2017; 32(7): 1303–1309, doi: 10.1111/jgh.13738.
4.
Shah R., John S. Cholestatic Jaundice. StatPearls [Internet], 2021 Jul 19. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2022.
5.
Romański K. Cholestaza u człowieka i zwierząt: występowanie, przyczyny, mechanizmy. Życie Wet. 2010; 85(1): 56–59.
6.
Kozicki I. Chirurgia dróg żółciowych. Postępy w chirurgii w 2011 roku. Med. Prakt. Chir. 2012; 2: 19–25.
7.
Mortelé K.J., Wiesner W., Cantisani V., Silverman S.G., Ros P.R. Usual and unusual causes of extrahepatic cholestasis: assessment with magnetic resonance cholangiography and fast MRI. Abdom. Imaging 2004; 29(1): 87–99, doi: 10.1007/s00261-003-0062-6.
8.
Padillo J., Puente J., Gómez M., Dios F., Naranjo A., Vallejo J.A. i wsp. Improved cardiac function in patients with obstructive jaundice after internal biliary drainage: hemodynamic and hormonal assessment. Ann. Surg. 2001; 234(5): 652–656, doi: 10.1097/00000658-200111000-00010.
9.
Krupa Ł., Staroń R., Gutkowski K. Drenaż dróg żółciowych w asyście endosonografii – evidence based medicine. Gastroenterol. Klin. 2019; 11(1): 29–32.
10.
Chu J., He S., Ke Y., Liu X., Wang P., Zhang W. i wsp. The effect of preoperative biliary drainage with or without pancreatic stenting on complications after pancreatoduodenectomy: a retrospective cohort study. Biomed Res. Int. 2021; 2021: 5572395, doi: 10.1155/2021/5572395.
11.
Duan F., Cui L., Bai Y., Li X., Yan J., Liu X. Comparison of efficacy and complications of endoscopic and percutaneous biliary drainage in malignant obstructive jaundice: a systematic review and meta-analysis. Cancer Imaging 2017; 17(1): 27, doi: 10.1186/s40644-017-0129-1.
12.
Pisters P.W., Hudec W.A., Hess K.R., Lee J.E., Vauthey J.N., Lahoti S. i wsp. Effect of preoperative biliary decompression on pancreaticoduodenectomy–associated morbidity in 300 consecutive patients. Ann. Surg. 2001; 234(1): 47–55, doi: 10.1097/00000658-200107000-00008.
13.
Srivastava S., Sikora S.S., Kumar A., Saxena R., Kapoor V.K. Outcome following pancreaticoduodenectomy in patients undergoing preoperative biliary drainage. Dig. Surg. 2001; 18(5): 381–387, doi: 10.1159/000050178.
14.
Sugara M., Peruvaje V., Krishnamurthy S., Kumar K.V.V., Chowdappa R. Effect of preoperative biliary stenting on outcomes of pancreaticoduodenectomy. Indian J. Surg. Oncol. 2021; 12(3): 554–560, doi: 10.1007/s13193-021-01387-5.
15.
Baszczuk A., Kopczyński Z., Thielemann A., Musialik K., Kopczyński J., Bielawska L. i wsp. Ocena stężenia metaloproteinazy 2 (MMP-2) i meta-loproteinazy 9 (MMP-9) w surowicy chorych na pierwotne nadciśnienie tętnicze. Forum Zab. Metab. 2015; 6(2): 74–84.
16.
Wysocka A., Giziński S., Lechowski R. Metaloproteinazy macierzy – ich struktura oraz znaczenie. Życie Wet. 2014; 89(3): 223–227.
17.
Woszczycka-Korczyńska I., Górka D., Matuszek I., Pietrucha-Dutczak M., Lewin-Kowalik J. Aktywność metaloproteinaz (MMP-2, MMP-9) w odcinkach dystalnych przeciętych nerwów kulszowych dorosłych szczurów. Wiad. Lek. 2005; 58: 411–414.
18.
Trojanek J. Metaloproteinazy macierzy zewnątrzkomórkowej i ich tkankowe inhibitory. Post. Bioch. 2012; 58(3): 353–362.
19.
Medeiros N.I., Gomes J.A.S., Fiuza J.A., Sousa G.R., Almeida E.F., Novaes R.O. i wsp. MMP-2 and MMP-9 plasma levels are potential biomarkers for indeterminate and cardiac clinical forms progression in chronic Chagas disease. Sci. Rep. 2019; 9(1): 14170, doi: 10.1038/s41598-019-50791-z.
20.
Kherif S., Lafuma C., Dehaupas M., Lachkar S., Fournier J.G., Verdière-Sahuqué M. i wsp. Expression of matrix metalloproteinases 2 and 9 in regenerating skeletal muscle: a study in experimentally injured and mdx muscles. Dev. Biol. 1999; 205(1): 158–170, doi: 10.1006/dbio.1998.9107.
21.
Zimowska M., Brzoska E., Swierczynska M., Streminska W., Moraczewski J. Distinct patterns of MMP-9 and MMP-2 activity in slow and fast twitch skeletal muscle regeneration in vivo. Int. J. Dev. Biol. 2008; 52(2–3): 307–314, doi: 10.1387/ijdb.072331mz.
22.
Frisdal E., Teiger E., Lefaucheur J.P., Adnot S., Planus E., Lafuma C., D’Ortho M.P. Increased expression of gelatinases and alteration of basement membrane in rat soleus muscle following femoral artery ligation. Neuropathol. Appl. Neurobiol. 2000; 26(1): 11–21, doi: 10.1046/j.1365-2990.2000.00210.x.
23.
Jung P., Zimowska M. Metaloproteinazy macierzy zewnątrzkomórkowej w rozwoju, fizjologii i procesach degeneracyjnych mięśni szkieletowych. Post. Bioch. 2016; 62(1): 25–35.
24.
Karowicz-Bilińska A., Kowalska-Koprek U., Estemberg D., Sikora-Szubert A. Ocena stężeń tkankowych inhibitorów metaloproteinaz TIMP-2 i TIMP-4 w III trymestrze ciąży. Ginekol. Pol. 2015; 86: 737–741, doi: 10.17772/gp/59364.
25.
Śliwowska I., Kopczyński Z. Metaloproteinazy macierzy zewnątrzkomórkowej – charakterystyka biochemiczna i kliniczna wartość oznaczania u chorych na raka piersi. Współcz. Onkol. 2005; 9(8): 327–335.
26.
Bogusiewicz M., Stryjecka-Zimmer M., Rechberger T. Aktywność metaloproteaz macierzowych -2 i -9 (MMP-2 i MMP-9) oraz zawartość ich tkankowych inhibitorów w raku błony śluzowej macicy – doniesienie wstępne. Ginekol. Pol. 2007; 78: 366–372.
27.
Pietrzak J., Wodziński D., Franiak-Pietryga I., Mirowski M. Charakterystyka elektroforetyczna aktywności metaloproteinazowej surowicy pacjentów z przewlekłą białaczką limfocytową – badania wstępne. Folia Med. Lodz. 2015; 42(1): 49–62.
28.
Chen S., Meng F., Chen Z., Tomlinson B.N., Wesley J.M., Sun G.Y. i wsp. Two-dimensional zymography differentiates gelatinase isoforms in stiulated microglial cells and in brain tissues of acute brain injuries. PLoS One 2015; 10(4): e0123852, doi: 10.1371/journal.pone.0123852.
29.
Xu F., Liu X., Wang C., Dai C. Prostaglandin E1 preconditioning attenuates liver ischemia reperfusion injury in a rat model of extrahepatic cholestasis. Biomed Res. Int. 2018; 2018: 3812424, doi: 10.1155/2018/3812424.
30.
Lin S.Y., Wang Y.Y., Chen W.Y., Liao S.L., Chou S.T., Yang C.P. i wsp. Hepatoprotective activities of rosmarinic acid against extrahepatic cholestasis in rats. Food Chem. Toxicol. 2017; 108(Pt A): 214–223, doi: 10.1016/j.fct.2017.08.005.
31.
Bebiashvili I.S., Kakabadze M.S., Gvidiani S.M., Tsomaia K.B., Gusev S.A., Kordzaia D.J. Features of ductular reaction in rats with extrahepatic cholestasis. Bull. Exp. Biol. Med. 2022; 172(6): 770–774, doi: 10.1007/s10517-022-05475-6.
32.
Zhang Z., Miao Y., Xu M., Cheng W., Yang C., She X. i wsp. TianJiu therapy for α-naphthyl isothiocyanate-induced intrahepatic cholestasis in rats treated with fresh Ranunculus sceleratus L. J. Ethnopharmacol. 2020; 248: 112310, doi: 10.1016/j.jep.2019.112310.
33.
Tylec A., Skałecki M., Kocot J., Kurzepa J. Aktywność wybranych metaloproteinaz w chorobach neurodegeneracyjnych ośrodkowego układu nerwowego na przykładzie otępienia i schizofrenii. Psychiatr. Pol. 2021; 55(6): 1221–1233, doi: 10.12740/PP/126662.
34.
Lucas-Grzelczyk W., Szemraj J., Józefowicz-Korczyńska M. Metaloproteinazy w raku krtani. Post. Hig. Med. Dośw. 2016; 70: 1190–1197.
35.
Guedes P.L., Castañon M.C., Nagaoka M.R., Aguiar J.A. Increase of glycosaminoglycans and metalloproteinases 2 and 9 in liver extracellular matrix on early stages of extrahepatic cholestasis. Arq. Gastroenterol. 2014; 51(4): 309–315, doi: 10.1590/S0004-28032014000400008.
36.
Préaux A.M., Mallat A., Nhieu J.T., D'Ortho M.P., Hembry R.M., Mavier P. Matrix metalloproteinase-2 activation in human hepatic fibrosis regulation by cell-matrix interactions. Hepatology 1999; 30(4): 944–950, doi: 10.1002/hep.510300432.
37.
Liu R., Li X., Zhu W., Wang Y., Zhao D., Wang X. i wsp. Cholangiocyte-derived exosomal long noncoding RNA H19 promotes hepatic stellate cell activation and cholestatic liver fibrosis. Hepatology 2019; 70(4): 1317–1335, doi: 10.1002/hep.30662.
38.
Cichoż-Lach H., Prozorow-Król B., Buk L., Swatek J., Celiński K., Słomka M. i wsp. Diagnostyka zmian ogniskowych wątroby – badania obrazowe czy biopsja? Doświadczenia własne. Post. Nauk Med. 2010; 1: 15–20.
39.
Roeb E. Matrix metalloproteinases and liver fibrosis (translational aspects). Matrix Biol. 2018; 68–69: 463–473, doi: 10.1016/j.matbio.2017.12.012.
40.
Yoshino K., Taura K., Iwaisako K., Masano Y., Uemoto Y., Kimura Y. i wsp. Novel mouse model for cholestasis-induced liver fibrosis resolution by cholecystojejunostomy. J. Gastroenterol. Hepatol. 2021; 36(9): 2493–2500, doi: 10.1111/jgh.15406.
41.
Gabriel A., Radłowski P., Kukla M. Odwracalność włóknienia u chorych na przewlekłe wirusowe zapalenie wątroby typu C. Cechy morfologiczne i ich ewolucja. Hepatologia 2017; 17: 72–78.
42.
Milkiewicz P. Elastografia wątroby w codziennej praktyce klinicznej. Gastroenterol. Klin. 2017; 9(1): 1–6.
43.
Lipiński P., Jankowska I. Co nowego w cholestazie – część 1. Cholestaza z prawidłową aktywnością gamma-glutamylotranspeptydazy. Pediatr. Pol. 2017; 92(4): 366–372.
44.
Feldman A.G., Sokol R.J. Recent developments in diagnostics and treatment of neonatal cholestasis. Semin. Pediatr. Surg. 2020; 29(4): 150945, doi: 10.1016/j.sempedsurg.2020.150945.
45.
Feldman A.G., Sokol R.J. Neonatal cholestasis: updates on diagnostics, therapeutics, and prevention. Neoreviews 2021; 22(12): e819–e836, doi: 10.1542/neo.22-12-e819.
46.
Zhang M., Xu M. Epigallocatechin-3-gallate ameliorates intrahepatic cholestasis of pregnancy by inhibiting matrix metalloproteinase-2 and matrix metalloproteinase-9. Fundam. Clin. Pharmacol. 2017; 31(5): 526–533, doi: 10.1111/fcp.12294.
47.
Chen Z., Shen Z., Hu L., Lu M., Feng Y. Identification of matrix metalloproteinase-2 and 9 as biomarker of intrahepatic cholestasis of pregnancy. Ann. Hepatol. 2017; 16(2): 291–296, doi: 10.5604/16652681.1231589.
48.
Lipiński P., Jankowska I. Postępująca rodzinna cholestaza wewnątrzwątrobowa typu 3. Dev. Period. Med. 2018; 22(4): 385–389, doi: 10.34763/devperiodmed.20182204.385389.
49.
Karowicz-Bilińska A. Cholestaza wewnątrzwątrobowa w ciąży. Gin. Perinat. Prakt. 2019; 4(1): 16–22.
50.
Wang X., Khalil R.A. Matrix metalloproteinases, vascular remodeling, and vascular disease. Adv. Pharmacol. 2018; 81: 241–330, doi: 10.1016/bs.apha.2017.08.002.
51.
Lee M.H., Shin H..J, Yoon H., Han S.J., Koh H., Lee M.J. Periportal thickening on magnetic resonance imaging for hepatic fibrosis in infantile cholestasis. World J. Gastroenterol. 2020; 26(21): 2821–2830, doi: 10.3748/wjg.v26.i21.2821.
52.
Hozyasz K., Rowicka G. Cholestazy u dzieci. Patofizjologia, diagnostyka i leczenie. Med. Rodz. 1999; 4: 22–27.
Udostępnij
| eISSN: | 1734-025X |
Śląski Uniwersytet Medyczny w Katowicach, jako Operator Serwisu annales.sum.edu.pl, przetwarza dane osobowe zbierane podczas odwiedzania Serwisu. Realizacja funkcji pozyskiwania informacji o Użytkownikach i ich zachowaniu odbywa się poprzez dobrowolnie wprowadzone w formularzach informacje, zapisywanie w urządzeniach końcowych plików cookies (tzw. ciasteczka), a także poprzez gromadzenie logów serwera www, będącego w posiadaniu Operatora Serwisu. Dane, w tym pliki cookies, wykorzystywane są w celu realizacji usług zgodnie z Polityką prywatności.
Możesz wyrazić zgodę na przetwarzanie danych w tych celach, odmówić zgody lub uzyskać dostęp do bardziej szczegółowych informacji.
Możesz wyrazić zgodę na przetwarzanie danych w tych celach, odmówić zgody lub uzyskać dostęp do bardziej szczegółowych informacji.
