Wstęp:
Celem niniejszych badań było opracowanie metody oznaczania aktywności pepsyny w soku żołądkowym na podstawie metody opisanej w piśmiennictwie, która w badaniach laboratoryjnych okazała się nie w pełni efektywna. Podjęta praca jest próbą udoskonalenia metody polegającej na trawieniu hemoglobiny wołowej przez pepsynę i wprowadzenia skutecznych zmian, aby uzyskane wyniki mogły być użyteczne w diagnostyce klinicznej.

Materiał i metody:
Przeprowadzono badania z wykorzystaniem hemoglobin różnych gatunków zwierząt i człowieka, zmiany czasów inkubacji, stężeń oraz objętości reagentów.

Wyniki:
Próby oparte na wykorzystaniu roztworu pepsyny wykazały, że najskuteczniejsza w oznaczaniu aktywności enzymu jest hemoglobina ludzka. Pierwotnie proponowane czasy inkubacji zostały wydłużone, a do hamowania reakcji użyto kwasu trichlorooctowego o wyższym stężeniu, niż sugerowano, równocześnie zmniejszając o połowę objętości reagentów. W próbach przeprowadzonych z użyciem oczyszczonego enzymu wykazano korelację między stężeniem enzymu a absorbancją supernatantu zawierającego produkty reakcji enzymatycznego trawienia hemoglobiny.

Wnioski:
Wprowadzone modyfikacje pozwalają na udoskonalenie procesu oznaczania aktywności pepsyny w soku żołądkowym i efektywnego wykorzystania w praktyce laboratoryjnej.