Energia aktywacji przepływu lepkiego dla kilku globularnych i nieglobularnych białek otrzymana z pomiarów lepkości i zmodyfikowanego równania Arrheniusa
Karol Monkos 1  
 
Więcej
Ukryj
1
Department of Biophysics, Medical University of Silesia, Zabrze, Poland
AUTOR DO KORESPONDENCJI
Karol Monkos   

Katedra i Zakład Biofizyki SUM, 41-808 Zabrze 8, ul. H. Jordana 19; tel. 32 272 20 41 /236, fax 32 272 01 42
 
Ann. Acad. Med. Siles. 2009;63:27–38
 
SŁOWA KLUCZOWE
STRESZCZENIE
Wstęp:
Celem niniejszej pracy było zbadanie temperaturowej zależności energii aktywacji przepływu lepkiego dla kilku białek w roztworach wodnych.

Materiał i metody:
Lepkość wodnych roztworów lizozymu jaja kurzego, β-laktoglobuliny bydlęcej oraz ludzkiej, bydlęcej i świńskiej immunoglobuliny IgG zmierzono w zakresie temperatur od 5oC do 55oC i w szerokim zakresie stężeń. Pomiary wykonano przy pomocy kapilarnego mikrowiskozymetru typu Ubbelohde’a.

Wyniki:
Średnią wartość energii aktywacji przepływu lepkiego ΔE można doświadczalnie otrzymać z nachylenia prostej przedstawiającej zależność lepkości cieczy η (w skali logarytmicznej) od odwrotności temperatury bezwzględnej (T-1). Funkcyjną zależność ΔE od temperatury można otrzymać z dokładnej definicji ΔE = R[dlnη/d(T-1)], gdzie R jest stałą gazową oraz z trójparametrycznego zmodyfikowanego równania Arrheniusa, które daje analityczną funkcję opisującą temperaturową zależność lepkości dla roztworów białek w szerokim zakresie temperatur. Jak się okazuje, ΔE otrzymana w ten sposób maleje ze wzrostem temperatury zgodnie z funkcją kwadratową. Parametry tej funkcji zostały wyznaczone dla wszystkich badanych białek.

Wnioski:
Otrzymane wyniki pokazują, że funkcja kwadratowa opisuje temperaturową zależność ΔE zarówno dla wody, roztworów jak i samych białek. Jednym z głównych czynników wpływających na energię aktywacji jest masa molowa białka. Jednakże, wyniki otrzymane dla badanych immunoglobulin IgG pokazują, że nie jest to czynnik jedyny.

FINANSOWANIE
Praca finansowana z umowy: KNW – 2 – 075/09
ISSN 0208-5607
 
REFERENCJE (53)
1.
Squire P.G., Himmel M.E. Hydrodynamics and protein hydration. Arch. Biochem. Biophys. 1979; 196: 165-177.
 
2.
Smith L.J., Sutcliff e M.J., Redfield C., Dobson C.M. Structure of hen lysozyme in solution. J. Mol. Biol. 1993; 229: 930-944.
 
3.
Monkos K. Concentration and temperature dependence of viscosity in lysozyme aqueous solutions. Biochem. Biophys. Acta 1997; 1339: 304-310.
 
4.
Blanch E.W., Morozowa-Roche L.A., Hecht L., Noppe W., Barron L.D. Raman optical activity characterization of native and molten globule states of equine lysozyme: comparison with hen lysozyme and bovine α-lactalbumin. Biopolymers 2000; 57: 235-248.
 
5.
Smyth E., Syme C.D., Blanch E.W., Hecht L., Vasak M., Barron L.D. Solution structure of native proteins with irregular folds from Raman optical activity. Biopolymers 2001; 58: 138-151.
 
6.
Yokoyama K., Kamei T., Minami H., Suzuki M. Hydration study of globular proteins by microwave dielectric spectroscopy. J. Phys. Chem. B 2001; 105: 12622- 12627.
 
7.
Oreccini A., Paciaroni A., Bizzarri A.R., Cannistraro S. Low-frequency vibrational anomalies in β-lactoglobulin: contribution of different hydrogen classes reveiled by inelastic neutron scattering. J. Phys. Chem. B 2001; 105: 12150-12156.
 
8.
Kuwata K., Li H., Yamada H., Batt C.A., Goto Y., Akasaka K. High pressure NMR reveals a variety of fluctuating conformers in β-lactoglobulin. J. Mol. Biol. 2001; 305: 1073-1083.
 
9.
Kuwata K., Hoshino M., Era S., Batt C.A., Goto Y. α → β transition of β-lactoglobulin as evidenced by heteronuclear NMR. J. Mol. Biol. 1998; 283: 731-739.
 
10.
Kuwajima K., Yamaya H., Sugai S. The burst-phase intermediate in the refolding of β-lactoglobulin studied by stoppedfl ow circular dichroism and absorption spectroscopy. J. Mol. Biol. 1996; 264: 806-822.
 
11.
Relkin P. Reversibility of heat-induced sol-gel state transition. Int. J. Biol. Macromol. 1998; 22: 59-66.
 
12.
Fessas D., Iametti S., Schiraldi A., Bonomi F. Thermal unfolding of monomeric and dimeric β-lactoglobulins. Eur. J. Biochem. 2001; 268: 5439-5448.
 
13.
Rogers S.S., Venema P., van der Ploeg J.P.M., van der Linden E., Sagis L.M.C., Donald A.M. Investigating the permanent electric dipole moment of β-lactoglobulin fi brils, using transient electric birefringence. Biopolymers 2006; 82: 241-252.
 
14.
Monkos K. On the hydrodynamics of gimeric bovine 14. Monkos K. On the hydrodynamics of gimeric bovine β-lactoglobulin solutions from viscometry approach. Polish J. Environm. Stud. 2006; 15: 88-90.
 
15.
Monkos K. Analysis of the viscositytemperature- concentration dependence for dimeric bovine β-lactoglobulin aqueous solutions on the basis of the Vogel-Tammann- Fulcher’s equation. Curr. Top. Biophys. 2008; 31: 16-24.
 
16.
Goodman J.W. Immunoglobulin structure and function, in: Stites D.P., Terr A.I. (Eds.), Basic and clinical immunology. 1991; Prentice Hall, pp. 109-121.
 
17.
Al-Lazikani B., Lesk A.M., Chothia C. Standard conformations for the canonical structures of immunoglobulins. J. Mol. Biol. 1997; 273: 927-948.
 
18.
Saphire E.O., Stanfi eld R.L., Crispin M.D.M., Parren P.W.H.I., Rudd P.M., Dwek R.A., Burton D.R., Wilson I.A. Contrasting IgG structures reveal extreme asymmetry and flexibility. J. Mol. Biol. 2002; 319: 9-18.
 
19.
Garcia de la Torre J. Hydrodynamics of segmentally fl exible macromolecules. Eur. Biophys. J. 1994; 23: 307-322.
 
20.
Diaz F.G., Iniesta A., Garcia de la Torre J. Hydrodynamic study of fl exibility in immunoglobulin IgG1 using Brownian dynamics and the Monte Carlo simulations of a simple model. Biopolymers 1990; 30: 547-554.
 
21.
Perkins S.J., Ashton A.W., Boehm M.K., Chamberlain D. Molecular structures from low angle X-ray and neutron scattering studies. Int. J. Biol. Macromol. 1998; 22: 1-16.
 
22.
Monkos K., Turczynski B. A comparative study on viscosity of human, bovine and pig IgG immunoglobulins in aqueous solutions. Int. J. Biol. Macromol. 1999; 26: 155-159.
 
23.
Monkos K. A viscosity of the solution conformation and stiff ness of some IgG immunoglobulins. Polish J. Med. Phys. & Eng. 2001; 7: 47-52.
 
24.
Young E.G. Occurrence, classifi cation, preparation and analysis of proteins, in: Florkin M., Stolz E.H. (Eds.), Comprehensive biochemistry. 1963; Amsterdam, pp. 22.
 
25.
Roth S., Murray B.S., Dickinson E. Interfacial shear rheology of aged and heattreated β-lactoglobulin films: Displacement by nonionic surfactant. J. Agric. Food Chem. 2000; 48: 1491-1497.
 
26.
Yoshioka S., Aso Y., Kojima S. Softening temperature of lyophilized bovine serum albumin and ɣ-globulin as measured by spin-spin relaxation time of protein protons. J. Pharm. Sci. 1997; 86: 470-474.
 
27.
Aymard P., Durand D., Nicolai T. The eff ect of temperature and ionic strength on the dimerisation of β-lactoglobulin. Int. J. Biol. Macromol. 1996; 19: 213-221.
 
28.
Lopez da Silva J.A., Gonçalves M.P., Rao M.A. Infl uence of temperature on the dynamics and steady-shear rheology of pectin dispersions. Carbohydr. Polym. 1994; 23: 77-87.
 
29.
Jauregui B., Muńoz M.E., Santamaria A. Rheology of hydroxyethylated starch aqueous systems. Analysis of gel formation. Int. J. Biol. Macromol. 1995; 17: 49-54.
 
30.
de Paula R.C.M., Rodrigues J.F. Composition and rheological properties of cashew tree gum, the exudates polysaccharide from. Anacardium occidentale L. Carbohydr. Polym. 1995; 26: 177-181.
 
31.
Kar F., Arslan N. Eff ect of temperature and concentration on viscosity of orange peel pectin solutions and intrinsic viscosity – molecular weight relationship. Carbohydr. Polym. 1999; 40: 277-284.
 
32.
de Vasconcelos C.L., de Azevedo F.G., Pereira M.R., Fonseca J.L.C. Viscosity-temperature-concentration relationship for starch-DMSO-water solutions. Carbohydr. Polym. 2000; 41: 181-184.
 
33.
Desbrieres J. Viscosity of semifl exible chitosan solutions: Infl uence of concentration, temperature, and role of intermolecular interactions. Biomacromolecules 2002; 3: 342-349.
 
34.
Durand A. Aqueous solutions of amphiphilic polysaccharides: Concentration and temperature eff ect on viscosity. Eur. Polym. J. 2007; 43: 1744-1753.
 
35.
Tiff any J.M., Koretz J.F. Viscosity of alpha-crystallin solutions. Int. J. Biol. Macromol. 2002; 30: 179-185.
 
36.
Knoben W., Besseling N.A.M., Cohen Stuart M.A. Rheology of a reversible supramolecular polymer studied by comparison of the eff ects of temperature and chain stoppers. J. Chem. Phys. 2007; 126: 024907.
 
37.
Gun’ko V.M., Goncharuk E.V., Nechypor O.V., Pakhovchishin S.V., Turov V.V. Integral equation for calculation of distribution function of activation energy of shear viscosity. J. Colloid Interface Sci. 2006; 304: 239-245.
 
38.
Hayakawa E., Furuya K., Kuroda T., Moriyama M., Kondo A. Viscosity study on the self-association of doxorubicin in aqueous solution. Chem. Pharm. Bull. 1991; 39: 1282-1286.
 
39.
Bourret E., Ratsimbazafy V., Maury L., Brossard C. Rheological behavior of saturated polyglycolysed glycerides. J. Pharm. Pharmcol. 1994; 46: 538-541.
 
40.
Kamimura Y., Kurumada K., Asaba K., Ban-no H., Kambara H., Hiro M. Evaluation of activation energy of viscous flow of solgel derived phenyl-modifi ed silica Glass. J. Non-Cryst. Solids 2006; 352: 3175-3178.
 
41.
Magerramov M.A., Abdulagatov A.I., Azizov N.D., Abulagatov I.M. Eff ect of temperature, concentration, and pressure on the viscosity of pomegranate and pear juice concentrates. J. Food Engn. 2007; 80: 476-489.
 
42.
Vinogradov G.V., Malkin A.Ya. Rheology of polymers. 1980, Mir, Moscow.
 
43.
Monkos K. Viscosity of bovine serum albumin aqueous solutions as a function of temperature and concentration. Int. J. Biol. Macromol. 1996; 18: 61-68.
 
44.
Monkos K. Concentration and temperature dependence of viscosity in lysozyme aqueous solutions. Biochim. Biophys. Acta 1997; 1339: 304-310.
 
45.
Monkos K. Viscosity analysis of the temperature dependence of the solution conformation of ovalbumin. Biophys. Chem. 2000; 85: 7-16.
 
46.
Monkos K. On the hydrodynamics and temperature dependence of the solution conformation of human serum albumin from viscometry approach. Biochim. Biophys. Acta 2004; 1700: 27-34.
 
47.
Monkos K. A comparison of solution conformation and hydrodynamic properties of equine, porcine and rabbit serum albumin using viscometric measurements. Biochim. Biophys. Acta 2005; 1748: 100-109.
 
48.
Zimmerman S.B., Minton A.P. Macromolecular crowding: biochemical, biophysical, and physiological consequences. Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1993; 22: 27-65.
 
49.
Yokoyama K., Kamei T., Minami H., Suzuki M. Hydration study of globular proteins by microwave dielectric spectroscopy. J. Phys. Chem. B 2001; 105: 12622-12627.
 
50.
Kabir S.R., Yokoyama K., Mishashi K., Kodama T. Suzuki M. Hyper-mobile water is induced around actin fi laments. Biophys. J. 2003; 85: 3154-3161.
 
51.
Harding S.E. The hydration problem in solution biophysics: an introduction. Biophys. Chem. 2001; 93: 87-91.
 
52.
Pérez J., Zanotti J-M., Durand D. Evolution of the internal Dynamics of two globular proteins from dry powder to solution. Biophys. J. 1999; 77: 454-469.
 
53.
Monkos K. Temperature dependence of the activation energy of viscous flow for ovalbumin in aqueous solutions. Curr. Top. Biophys. 2007; 30: 29-33.
 
eISSN:1734-025X