Białka są związkami wielkocząsteczkowymi zbudowanymi z aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi. Stanowią podstawowy składnik strukturalny wszystkich żywych organizmów. Ich różnorodność ma związek z budową, a co za tym idzie ze sposobem uszeregowania reszt aminokwasów w cząsteczce. Albumina stanowi około 60% białek osocza, jej kształt determinuje sekwencja tworzących ją aminokwasów. Podstawowym aminokwasem wchodzącym w skład albuminy jest cysteina oraz w mniejszych ilościach glicyna, metionina i jedna reszta tryptofanowa, dzięki której wykazuje właściwości fluorescencyjne. Do badań strukturalnych białek stosowanych jest wiele metod fizycznych. Najczęściej wybierane są metody spektroskopowe, opierające się na generacji widm powstałych wskutek oddziaływania promieniowania elektromagnetycznego z materią. Najpowszechniej stosowaną metodą spektroskopii jest spektroskopia optyczna, wykorzystująca promieniowanie elektromagnetyczne od podczerwieni po ultrafiolet. Praca stanowi przegląd metod spektroskopowych wykorzystywanych w badaniach strukturalnych białek. Stanowi także wstęp do dalszych badań, które mają na celu wykorzystanie jednej z metod spektroskopowych do badań nad zmianami strukturalnymi albuminy po ekspozycji na czynniki fizykochemiczne. Opisane metody spektroskopowe cechują się różną czułością, specyficznością oraz procedurami, jakie należy wykonać podczas przygotowania próbki do badania. W spektroskopowym badaniu białek, ze szczególnym uwzględnieniem zmian zachodzących w ich strukturze, na uwagę zasługuje metoda spektroskopii fluorescencyjnej. Metoda ta jest niezwykle czuła i precyzyjna. Jest najlepszym wyborem do badania zmian strukturalnych białek, jakie zachodzą pod wpływem działania czynników fizykochemicznych. Nowoczesna aparatura pozwala na badanie zmian zachodzących w strukturze białek na poziomie molekularnym. Uchwycenie tych zmian i powiązanie ich z funkcjami białek wzbogaca wiedzę dotyczącą prawidłowości funkcjonowania organizmu, a także podłoża niektórych chorób.